Les chimistes de RUDN ont montré comment un nouveau médicament antitumoral interagit avec les protéines sanguines

Les chimistes de RUDN ont montré comment un nouveau médicament antitumoral interagit avec les protéines sanguines

Les chimistes de RUDN ont étudié en détail le mécanisme moléculaire d’interaction du médicament antitumoral nouvellement créé avec les protéines sanguines. Les résultats nous permettront non seulement de juger de l’efficacité du médicament, mais sont également intéressants du point de vue de la compréhension des mécanismes d’action de ces médicaments.

Les composés hétérocycliques, dans lesquels il existe plusieurs " anneaux " organiques avec des atomes d’autres éléments, intéressent les chimistes et les pharmaciens en raison d’un large éventail d’activité biologique. Auparavant, l’Université RUDN a créé un composé hétérocyclique avec un effet antitumoral prononcé. Dans sa structure, il ressemble aux médicaments aphthazole et panoprofène, qui sont généralement utilisés pour lutter contre l’inflammation. Dans le même temps, le mécanisme de leur action n’est pas entièrement connu des scientifiques. L’un des indicateurs de l’efficacité du médicament est sa liaison aux protéines sanguines, de sorte que l’étude de ce processus est importante pour comprendre le travail du médicament. Les chimistes de RUDN ont continué à étudier le nouveau médicament et ont étudié les caractéristiques de son interaction biophysique avec le corps. Pour ce faire, ils ont étudié comment le médicament se lie à la protéine cyclooxygénase-1 (PTGS1) et à l’albumine sérique bovine (BSA).

«Étant donné queles molécules du composé médicamenteux créé sont similaires aux médicaments commerciaux pranoprofèneom et aphthazole,ilest intéressant de comprendre le mécanisme de son interaction de liaison avec PTGS1 en utilisant diverses méthodes biophysiques. Comprendre l’interaction avec BSA est important car il s’agit d’un modèle bien connu de molécules de protéines a, qui peuvent prendre divers médicaments et les transférer dans un environnement moléculaire donné», — Alexey Festa, candidat en sciences chimiques, maître de conférences au Département de chimie organique de l’Université RUDN.

Les chimistes ont étudié l’interaction du médicament avec BSA et PTGS1 expérimentalement et théoriquement, en utilisant la spectroscopie de fluorescence (fluorométrie) ainsique la modélisation moléculaire parordinateur. La fluorométrie vous permet de déterminer la concentration d’une substance par l’intensité de la fluorescence, qui se produit lorsqu’elle est irradiée avec une substance.

La spectroscopie de fluorescence a montré que lorsque le médicament interagit avec l’albumine, l’effet de la soi-disant trempe statique se produit. Cela signifie que les substances se sont combinées les unes avec les autres et qu’un produit naturel non fluoré estobtenu. Cet effet (ainsi que les résultats de simulation théoriques ultérieurs) suggère que le composé suit le principe de l’interaction hydrophobe. Il détermine à quoi ressemblera la structure du composé. La modélisation moléculaire utilisant la méthode d’amarrage moléculaire a montré qu’en conjonction avec BSA et PTGS1, le médicament est stable pendant toute la durée de la simulation.

«Les études d’amarrage moléculaire montrent que le médicament a une bonnecapacité deliaison à la fois en combinaison avec BSA et en combinaison avec PTGS. Dans le même temps, l’énergie théoriquement calculée de la connexion coïncide presque avec celle calculée expérimentalement.L’analyse dela dynamique moléculairemontre que le médicament est stable à la fois dans le système complexe avec BSA et dans le système avec PTGS1», — Cubramani Kartikean, postdoc Département de chimie organique de l’Université rudn.

Les résultats sont publiés dans le Journal of Molecular Structure.

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